<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="pl">
	<id>http://brain.fuw.edu.pl/edu/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=Kalorymetria</id>
	<title>Kalorymetria - Historia wersji</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="http://brain.fuw.edu.pl/edu/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=Kalorymetria"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="http://brain.fuw.edu.pl/edu/index.php?title=Kalorymetria&amp;action=history"/>
	<updated>2026-04-18T13:29:12Z</updated>
	<subtitle>Historia wersji tej strony wiki</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.34.1</generator>
	<entry>
		<id>http://brain.fuw.edu.pl/edu/index.php?title=Kalorymetria&amp;diff=1396&amp;oldid=prev</id>
		<title>Annach: Utworzono nową stronę &quot;==Zadanie 1 == Jeden z aminokwasów &amp;mdash; glutamina &amp;mdash; odgrywa kluczową rolę w metabolizmie azotu. Toksyczny amoniak powstający w przemianach aminokwasów w r...&quot;</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="http://brain.fuw.edu.pl/edu/index.php?title=Kalorymetria&amp;diff=1396&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2015-05-22T13:53:13Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Utworzono nową stronę &amp;quot;==Zadanie 1 == Jeden z aminokwasów — glutamina — odgrywa kluczową rolę w metabolizmie azotu. Toksyczny amoniak powstający w przemianach aminokwasów w r...&amp;quot;&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;Nowa strona&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;==Zadanie 1 ==&lt;br /&gt;
Jeden z aminokwasów &amp;amp;mdash; glutamina &amp;amp;mdash; odgrywa kluczową rolę w metabolizmie azotu. Toksyczny amoniak powstający w przemianach aminokwasów w różnych tkankach reaguje z kwasem glutaminowym, prowadząc do powstania glutaminy. Enzym, katalizujący tę reakcję to syntetaza glutaminowa. &lt;br /&gt;
===A=== &lt;br /&gt;
Oblicz stałą równowagi dla reakcji:&lt;br /&gt;
:kwas glutaminowy + NH3 &amp;amp;harr; glutamina + H&amp;lt;sub&amp;gt;2&amp;lt;/sub&amp;gt;O&lt;br /&gt;
Entalpie swobodne tworzenia &amp;amp;Delta;''G''&amp;amp;deg; kwasu glutaminowego, amoniaku oraz glutaminy w warunkach standardowych (''T'' = 298 K, p = 1 atm, pH 7, siła jonowa 0.25 M) wynoszą odpowiednio -372,16 kJ/mol, 82,94 kJ/mol, -120,36 kJ/mol.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===B===&lt;br /&gt;
W warunkach fizjologicznych stężenie amoniaku wynosi około 10 mM. Oblicz stosunek stężenia glutaminy do stężenia kwasu glutaminowego w warunkach równowagi. (Stężenie H&amp;lt;sub&amp;gt;2&amp;lt;/sub&amp;gt;O przyjmij się równe 1 &amp;amp;mdash; stężenie wody praktycznie nie ulega zmianie podczas reakcji).&lt;br /&gt;
===C===&lt;br /&gt;
W warunkach fizjologicznych glutamina jest syntetyzowana poprzez sprzężenie hydrolizy ATP z powyższą reakcją:&lt;br /&gt;
:kwas glutaminowy + NH&amp;lt;sub&amp;gt;3&amp;lt;/sub&amp;gt; + ATP &amp;amp;harr; glutamina + ADP + Pi&lt;br /&gt;
Oblicz &amp;amp;Delta;''G''&amp;amp;deg; oraz stałą równowagi dla tej reakcji w warunkach standardowych. Entalpie swobodne tworzenia ATP, ADP i  Pi wynoszą odpowiednio -2097,89 kJ/mol, -1230,12 kJ/mol i  -1059,49 kJ/mol.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===D===&lt;br /&gt;
Załóż, że stężenia amoniaku i fosforanu wynoszą około 10 mM, a [ATP]/[ADP] = 1. Jaka jest wartość stosunku stężeń [kwas glutaminowy]/[glutamina] w warunkach równowagi? Jaka powinna być wartość tego stosunku, aby reakcja zaszła spontanicznie?&lt;br /&gt;
Wszystkie obliczenia przeprowadź dla ''T'' = 298 K. Wartość stałej gazowej ''R'' = 8,314 J/mol·K = 1,98 cal/mol·K.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Zadanie 2==&lt;br /&gt;
Z eksperymentu ITC prowadzonego w temperaturze 30&amp;amp;deg;C wyznaczono wartość stałej dysocjacji dla oddziaływania dwóch białek ''K''&amp;lt;sub&amp;gt;d&amp;lt;/sub&amp;gt; = 24,5 &amp;amp;mu;M oraz zmianę entalpii dla reakcji asocjacji &amp;lt;math&amp;gt;\Delta H = \unit{-1,45\cdot10^{-4}}{ \frac{kcal}{mmol}}&amp;lt;/math&amp;gt;. Oblicz wartość &amp;amp;Delta;''G'' oraz czynnika entropowego &amp;amp;Delta;''S'' dla tego procesu. Wyniki wyraź w joulach i kaloriach. Określ typ sterowania reakcji (sterowana entalpowo, entropowo, entalpowo-entropowo).&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Zadanie 3==&lt;br /&gt;
Jak wiele wiązań musi powstać między białkiem a ligandem,  aby stała dysocjacji kompleksu ''K''&amp;lt;sub&amp;gt;d&amp;lt;/sub&amp;gt; w temperaturze 298 K wynosiła 1 nM? Przyjmij, że energia wiązania wodorowego wynosi -3 kcal/mol, wiązania jonowego -5 kcal/mol, a wiązania van der Waalsa -0,2 kcal/mol.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Zadanie 4==&lt;br /&gt;
Stała asocjacji kompleksu dwóch białek biorących udział w procesie inicjacji translacji &amp;amp;mdash; eIF4E i 4EBP &amp;amp;mdash; wynosi &amp;lt;math&amp;gt;K_1 = \unit{67 \times 10^{-6}}{\frac 1 M}&amp;lt;/math&amp;gt;. Stała ta maleje do wartości &amp;lt;math&amp;gt;K_2 =\unit{ 9,5 \times 10^{-6}}{\frac 1 M}&amp;lt;/math&amp;gt; jeśli z eIF4E, zamiast białka 4EBP pełnej długości, wiąże się krótki fragment 4EBP (17 reszt aminokwasowych). Czy w kompleksie zawierającym 4EBP pełnej długości istnieje więcej kontaktów międzycząsteczkowych stabilizujących kompleks w porównaniu z kompleksem zawierającym peptyd? Odpowiedź uzasadnij. Obie stałe asocjacji wyznaczono w 20 &amp;amp;deg;C.&lt;br /&gt;
[[category:Ćwiczenia z Metod Biofizyki Molekularnej]]&lt;br /&gt;
[[category:Biofizyka]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Annach</name></author>
		
	</entry>
</feed>