PCzEB/Przeglad wlasciwosci najwazniejszych grup związkow organicznych II

ALDEHYDY I KETONY — zarys właściwości

Aldehydy i ketony łącznie stanowią klasę związków określanych jako związki karbonylowe.

Wspólnym elementem ich budowy jest grupa karbonylowa "-C=O", która w znacznym stopniu określa właściwości chemiczne aldehydów i ketonów.

Aldehydy

metanal (formaldehyd)	etanal (acetaldehyd)	propanal

Ketony

propanon (aceton)	butanon	pentan-3-on

Wiązanie jest spolaryzowane w stronę bardziej elektroujemnego atomu tlenu i w ten sposób na atomie węgla występuje cząstkowy ładunek dodatni. Jest to zatem centrum elektrofilowe w reakcjach przyłączenia.

Polaryzacja grupy karbonylowej na przykładzie butanonu

Niskocząsteczkowe aldehydy i ketony dobrze rozpuszczają się w wodzie dzięki możliwości tworzenia wiązań wodorowych z cząsteczkami wody (formaldehyd, acetaldehyd, aceton).

Otrzymywanie aldehydów i ketonów

Podstawową metodą otrzymywania aldehydów i ketonów jest utlenianie alkoholi.

W wyniku utleniania alkoholi 1^o (pierwszorzędowych) otrzymujemy aldehydy:

Utlenianie alkoholi 2^o prowadzi do ketonów:

Najważniejszą reakcją grupy karbonylowej jest reakcja addycji nukleofilowej (jest to proces polegający na przyłączeniu reagenta nukleofilowego do grupy karbonylowej substratu. W reakcji tej rozerwaniu ulega wiązanie [math]\pi[/math] i utworzone zostają dwa nowe wiązania pojedyncze).

Cyjanohydryny

Addycja cyjanowodoru prowadzi do otrzymania cyjanohydryn:

Cyjanohydryny

Wiązanie iminowe

Reakcja addycji związków zawierających grupę NH₂ (amin) prowadzi do otrzymania produktu z wiązaniem podwójnym C=N (jest to wiązanie iminowe):

Synateza imin

KWASY KARBOKSYLOWE

Otrzymywanie: m.in w wyniku utlenienia aldehydów. Jeśli reakcja prowadzona jest w środowisku kwaśnym, to otrzymujemy kwas karboksylowy, w obecności alkaliów produktem jest oczywiście odpowiednia sól kwasu karboksylowego.

Synteza kwasów karboksylowych

Kwasy karboksylowe ze względu na ich moc uznajemy za kwasy słabe w porównaniu z mocą kwasów nieorganicznych. Wyjątek stanowi kwas mrówkowy HCOOH (występujący m.in. we włoskach parzących pokrzyw oraz w jadzie mrówek), którego 1 molowy (1M) roztwór, ma pH ok. 0,5.

Reakcje kwasów karboksylowych:

• tworzenie soli [math]\mathrm{CH}_3\mathrm{COOH}+\mathrm{CaCO}_3\rightarrow \left(\mathrm{CH}_3\mathrm{COO}\right)_2\mathrm{Ca}+\mathrm{H}_2\mathrm{O}+\mathrm{CO}_2[/math] [math]\mathrm{RCOOH}+\mathrm{NH}_3\rightarrow \mathrm{RCOO}^-\mathrm{NH}_4^+[/math]
• tworzenie amidów (konieczne jest silne ogrzanie) [math]\mathrm{RCOO}^-\mathrm{NH}_4^+\rightarrow \mathrm{RCOONH}_2+\mathrm{H}_2\mathrm{O}[/math]

ESTRY KWASÓW KARBOKSYLOWYCH

Estrami nazywamy pochodne kwasów, w których atom wodoru grupy hydroksylowej zastąpiony został resztą organiczną – grupą alkilową lub arylową.

Można je uważać za produkty reakcji kwasów z alkoholami (reakcja estryfikacji), podczas której wydziela się cząsteczka wody.

Reakcja estryfikacji jest reakcją odwracalną, wobec czego do osiągnięcia wysokiej wydajności potrzebne jest stosowanie nadmiaru jednego z reagentów, oczywiście tego tańszego. Najczęściej są to niższe alkohole, tj. metylowy, etylowy czy propanole. Nadmiar alkoholu pełni równocześnie rolę rozpuszczalnika. Równowagę reakcji estryfikacji można też przesunąć na prawo usuwając jeden z produktów, najczęściej wodę (można ją oddestylować bądź usunąć na drodze chemicznej poprzez dodanie środka odwadniającego).

Estryfikacja (kwas octowy i metanol)

Estryfikacja związków alifatycznych

Estryfikacja związków aromatycznych

Estry należą do jednych z najbardziej rozpowszechnionych związków naturalnych. Do estrów należą przede wszystkim tłuszcze, woski i wiele innych lipidów.

Tłuszczami

właściwymi nazywamy estry kwasów tłuszczowych z glicerolem (tzw. triacyloglicerole).

Tłuszcze zwierzęce zawierają znaczne ilości całkowicie nasyconych kwasów tłuszczowych, dlatego zestalają się w niższych temperaturach. Tłuszcze roślinne (oleje) posiadają na ogół znaczniejszy udział kwasów nienasyconych (np. oleinowego). Fosfolipidy do przykłady lipidów złożonych – tworzą podwójna warstwę fosfolipidową błon komórkowych.

Cholesterol	Trójgliceryd	Wolny kwas tłuszczowy	Tłuszcze tworzące błony, w tym fosfolipidy

Przykłady estrów

Estry są ważnymi składnikami olejków eterycznych kwiatów, owoców i ziół.

mrówczan etylu	octan butylu	octan heksylu

Mrówczan etylu wchodzi w skład aromatu jabłek, brzoskwiń i rumu; octan butylu – jabłek, gruszek, moreli i tymianku; octan heksylu znaleziono w aromacie jabłek, moreli, bananów, whisky i wina;

octan benzylu	propionian etylu

octan benzylu ma zapach jaśminu; propionian etylu — zawarty jest w aromacie jabłek, pomidorów, owoców guajawy. Aromaty naturalne są złożonymi, wieloskładnikowymi mieszaninami, a estry odgrywają w nich ważną rolę.

Zastosowanie estrów

Otrzymywanie poliestru	Pleksi	Otrzymywanie biopaliw

• Poliester (terylen, dakron, elana) otrzymany w wyniku reakcji polikondendensacji glikolu etylenowego i kwasu ftalowego znalazł zastosowanie m.in. w przemyśle włókienniczym do produkcji tkaniny polartec.
• Pleksi (poli-metakrylan metylu, bezpieczne szkło) — analog polietylenu, zawierający grupy estrowe.
• Biodiesel (estry metylowe kwasów tłuszczowych) — to biopaliwo (przetworzony chemicznie olej roślinny, np. rzepakowy) do silników wysokoprężnych (Diesla).

AMINY

Aminy to pochodne amoniaku. Atom azotu posiada hybrydyzację sp³, a obecność wolnej pary elektronowej na atomie azotu decyduje o tym, że aminy są zasadami Lewisa. Są także akceptorami wiązania wodorowego. Zasadowość amin rośnie, gdy zwiększana jest gęstość elektronowa na atomie azotu.

Plik:Ammonia-2D-dimensions.svg

Wzór strukturalny amoniaku

W zależności od ilości atomów wodoru związanych z atomem azotu rozróżniamy aminy pierwszo-, drugo-, trzeciorzędowe oraz czwartorzędowe sole amoniowe.

200px	200px	200px	200px
amina 1o	amina 2o	amina 3o	4o sól amoniowa

Aminy naturalne to m.in. alkaloidy (występują w roślinach, posiadają właściwości zasadowe, często silnie wpływają na układ nerwowy człowieka).

Przykłady znanych amin

• Atropina — jest toksycznym alkaloidem pozyskiwanym z roślin z rodziny psiankowatych, np. z pokrzyku wilczej jagody (Atropa beladonna).
• Nikotyna — alkaloid zawarty w liściach tytoniu. W dużych dawkach toksyczny, w małych pobudzający. Wywołuje uzależnienie.
• Serotonina — biologicznie czynna amina, hormon pełniący funkcję m.in. ważnego neuroprzekaźnika w ośrodkowym układzie nerwowym.

Atropina	Nikotyna	Serotonina

AMIDY

Amidami nazywane są pochodne kwasów, w których grupa hydroksylowa zastąpiona została grupą "-NR₂", przy czym R może być atomem wodoru, alkilem lub arylem.

acetamid	N-alkilo(arylo)acetamid	N,N-dialkilo(arylo)acetamid
amid niepodstawiony (1o)	amid monopodstawiony (2o)	amid dipodstawiony (3o)

Atom węgla grupy amidowej, podobnie jak we wszystkich innych związkach zawierających funkcję karbonylową, ma hybrydyzację sp². Wolna para elektronów atomu azotu jest sprzężona z elektronami [math]\pi[/math] grupy karbonylowej i przez to atom ten nie tylko traci właściwości zasadowe (powinowactwo do protonu) ale również wiązanie C-N częściowo nabiera charakteru wiązania podwójnego.

Rezonans wiązań w amidach

Dlatego też amidy są bardzo mało reaktywne (również trudno hydrolizują).

Występowanie

Amidy w postaci peptydów i białek są bardzo rozpowszechnione w przyrodzie. Są to związki, w których wiązanie amidowe, zwane wiązaniem peptydowym utworzone jest pomiędzy grupą aminową jednego aminokwasu i grupą karboksylową drugiego aminokwasu.

Wiele włókien syntetycznych także ma budowę poliamidową:

• Nylon-6,6 — poliamid otrzymany w wyniku polikondensacji kwasu adypinowego i 1,6-heksylodiaminy, wykorzystywany m.in. do produkcji rajstop.
• Kevlar — poliamid bogaty w układy aromatyczne. Z tego materiału produkowane są włókna stosowane m.in. w kamizelkach kuloodpornych.

Synteza nylonu	Kevlar

AMINOKWASY

Aminokwasami nazywamy związki zawierające w swej cząsteczce dwie charakterystyczne grupy funkcyjne: aminową — NH₂ i karboksylową — COOH.

Najprostszym aminokwasem jest glicyna (kwas 2-aminoetanowy; Gly). Glicyna, jako jedyny aminokwas, jest achiralna (posiada płaszczyznę symetrii).

Glicyna

Alanina (kwas 2-aminopropanowy; Ala) posiada dwa enancjomery (o konfiguracji absolutnej S i R).

(S)-Alanina (lewy) and (R)-alanina (prawy)

Wszystkie naturalnie występujące aminokwasy (poza cysteiną) posiadają konfigurację absolutną S. Aminokwasy są najmniejszymi elementami strukturalnymi białek, polipeptydów i peptydów. Najważniejszą reakcją aminokwasów, z punktu widzenia biochemicznego, jest reakcja tworzenia wiązania peptydowego (amidowego).

W wyniku kondensacji dwóch cząsteczek alaniny, tworzy się dwupeptyd i wydziela woda.

W reakcji bierze udział C-koniec jednej cząsteczki aminokwasu i N-koniec drugiej.

Wiązanie peptydowe

Oczywiście aminokwasy mogą kondensować w dowolnej kolejności. Mogą też tworzyć się struktury cykliczne.

Powstające wiązanie peptydowe jest planarne (płaskie). Dzięki stabilizacji rezonansowej ma częściowo charakter wiązania podwójnego, zatem zahamowana jest swobodna rotacja wokół wiązania C-N.

Rezonans wiązania peptydowego

Istnieje 20 podstawowych aminokwasów budujących białka (tabela i jej legenda pochodzi z polskiej wikipedii).

Skrót		Pełna nazwa	Typ aminokwasu	Masa cz.(**)	Punkt izoel	Wzór strukturalny	Uwagi
A	Ala	Alanina	obojętny hydrofobowy alifatyczny	71,0788	6,11
C	Cys	Cysteina	obojętny hydrofobowy aminokwas siarkowy	103,1388	5,05		Dwie cysteiny mogą utworzyć mostek dwusiarczkowy tworząc tzw. cystynę
D	Asp	Kwas asparaginowy	kwaśny	115,0886	2,85
E	Glu	Kwas glutaminowy	kwaśny	129,1155	3,15
F	Phe	Fenyloalanina (*)	obojętny hydrofobowy aromatyczny	147,1766	5,49
G	Gly	Glicyna	obojętny hydrofobowy	57,0519	6,06		Ponieważ przy węglu α znajdują się dwa atomy wodoru, glicyna nie jest optycznie czynna.
H	His	Histydyna (*)	zasadowy	137,1411	7,60
I	Ile	Izoleucyna (*)	obojętny hydrofobowy alifatyczny	113,1594	6,05
K	Lys	Lizyna (*)	zasadowy	128,1741	9,60
L	Leu	Leucyna (*)	obojętny hydrofobowy alifatyczny	113,1594	6,01
M	Met	Metionina (*)	obojętny hydrofobowy	131,1926	5,74		zawiera siarkę
N	Asn	Asparagina (Amid kwasu asparaginowego)	hydrofilowy	114,1038	5,41
P	Pro	Prolina	hydrofobowy heterocykliczny	97,1167	6,30		Może zakłócać takie struktury białka jak helisa alfa i harmonijka beta. Od innych aminokwasów odróżnia się brakiem pierwszorzędowej grupy aminowej.
Q	Gln	Glutamina (Amid kwasu glutaminowego)	hydrofilowy	128,1307	5,65
R	Arg	Arginina	zasadowy	156,1875	10,76
S	Ser	Seryna	obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas	87,0782	5,68
T	Thr	Treonina (*)	obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas	101,1051	5,60
V	Val	Walina (*)	obojętny hydrofobowy alifatyczny	99,1326	6,00
W	Trp	Tryptofan (*)	obojętny hydrofobowy aromatyczny i heterocykliczny	186,2132	5,89
Y	Tyr	Tyrozyna	obojętny słabo hydrofobowy	163,1760	5,64

Legenda

(*) aminokwasy egzogenne; pozostałe to aminokwasy endogenne

(**) w środowisku wodnym do masy aminokwasu należy doliczyć masę 1 cz. wody

Podane wyżej aminokwasy nie są wszystkimi występującymi w białkach. Aminokwasy białkowe o innej budowie powstają zazwyczaj w wyniku modyfikacji potranslacyjnych (np. hydroksyprolina). Wyjątkowym przykładem jest selenocysteina, która ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, jest więc niekanonicznym aminokwasem, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne.

Ze względu na zapotrzebowanie aminokwasów przez organizm zwierzęcy można je podzielić na:

• Aminokwasy egzogenne — niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu zwierzęcego, ale nie wytwarzane przez ten organizm. Muszą być dostarczane z zewnątrz wraz z pokarmem. Dla organizmu człowieka są to m. in.: walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, fenyloalanina, metionina, treonina, tryptofan, arginina i histydyna.
• Aminokwasy endogenne — niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu i wytwarzane przez ten organizm. Dla organizmu człowieka są to: glicyna, alanina, seryna, cysteina, tyrozyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, hydroksyprolina, asparagina, glutamina, prolina.

BIAŁKA

Schemat różnych poziomów budowy białek.

Białka zbudowane są z pojedynczego łańcucha lub kilku łańcuchów polipeptydowych. Masy cząsteczkowe białek mieszczą się w szerokich granicach od 10 000 Da (daltonów) do kilku milionów daltonów (1 Da=1/12 masy izotopu węgla ¹²C). W budowie białek wyróżnia się kilka poziomów organizacji ich struktury:

Struktura pierwszorzędowa

to liniowa sekwencja kolejnych aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi w białkach (polipeptydach), bez uwzględnienia układu przestrzennego.

Struktura drugorzędowa

— opisuje konformacje łańcuchów (helikalną i pofałdowaną) powstałe w wyniku utworzenia wiązań wodorowych między grupami karbonylowymi i amidowymi głównego łańcucha polipeptydowego oraz mostków disulfidowych. Wyróżniamy tu tzw. α–helisę i β–harmonijkę.

Struktura trzeciorzędowa

określa trójwymiarowe pofałdowanie danego łańcucha polipeptydowego wywołane wewnątrzcząsteczkowym oddziaływaniem łańcuchów bocznych. Strukturę tę stabilizują wiązania wodorowe, mostki disulfidowe i siły van der Waalsa.

Struktura czwartorzędowa

— pojęcie to obejmuje występujące w wielu białkach asocjacje monomerów białkowych o oddzielnej strukturze drugo- i trzeciorzędowej w kompleksy oligomeryczne. Asocjacja i agregacja zachodzi w wyniku oddziaływań między polarnymi, zjonizowanymi i niepolarnymi łańcuchami bocznymi aminokwasów, a są to oddziaływania:

• dyspersyjne,
• hydrofobowe,
• jonowe,
• wodorowe,
• czasem stabilizacja następuje dzięki mostkom disulfidowym.

Przykładem białek o poznanej strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina.

Biologicznie ważne peptydy

Glutation

(tripeptyd H-γ-Glu-Cys-Gly-OH) — odgrywa zasadniczą rolę w procesach utleniania i redukcji dzięki obecności grup –SH).

Angiotensyna II

(oktapeptyd H-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-OH) — hormon tkankowy, zwęża naczynia krwionośne i jest najsilniejszym czynnikiem podwyższającym ciśnienie krwi.

Bradykinina

(nonapeptyd H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH) — hormon tkankowy, obniża ciśnienie krwi—zatem działa antagonistycznie do angiotensyny, odpowiedzialna jest również za uczucie bólu, który towarzyszy uszkodzeniu (zranieniu) skóry).

Hemoglobina

— czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu — przyłączanie go w płucach i uwalnianie w tkankach, jest tetramerem, a każda z jednostek zawiera grupę prostetyczną hem.

	400px
Model cząsteczki hemoglobiny	Struktura hemu

Funkcja biologiczna białek

Ze względu na funkcje biologiczne białka dzielimy na:

• Enzymy
• Białka zapasowe
• Białka regulatorowe
• Białka strukturalne
• Białka ochronne
• Białka transportujące

Enzymy

Enzymy (biokatalizatory), przyspieszają reakcje chemiczne niekiedy aż do 10¹² razy! Enzymy nie zmieniają wzajemnej proporcji energii substratów i produktów, obniżają tylko energię aktywacji, często zmieniając przebieg (mechanizm) reakcji.

Mechanizm działania enzymu

można opisać za pomocą modelu indukowanego dopasowania.

Jest to zmodyfikowany model „klucza i zamka”, który wyjaśniał jedynie specyficzność działania enzymu, ale nie brał pod uwagę dynamicznych zmian kształtu cząsteczki biokatalizatora i wpływu tego zjawiska na przebieg procesu transformacji kompleksu enzymsubstrat w kompleks enzym-produkt.

Kinetyka działania enzymu

Szybkość reakcji katalizowanych przez enzymy zależy od wielu czynników. Są to m.in. temperatura, pH, a także stężenie substratów. Rozważmy ten ostatni czynnik.

Mechanizm katalizowanej reakcji z udziałem jednego substratu. E — enzym, S — substrat, P — produkt, k₁ i k₂ — stałe szybkości reakcji przebiegających w prawą stronę, k_-1 i k_-2 — stałe szybkości reakcji zachodzących w lewą stronę. W założeniach modelu kinetyki Michaelis-Menten zakłada się, że produkt (P) nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat, w reakcji ze stałą szybkości k_-2.Schemat i jego opis pochodzą z polskiej wikipedii

Reakcja katalizowana przez enzymy jest dwuetapowa. W pierwszym etapie substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości k₁, kompleks enzym-substrat (ES). W następnym etapie, kompleks ten może się rozpaść na dwa różne sposoby. Może dysocjować na powrót do E i S ze stałą szybkości k₁ lub może dojść do chemicznej zmiany substratów i uwolnienia produktów ze stałą szybkości k₂, przy czym zakłada się, że produkt reakcji nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat. Wyrażenie wiążące szybkość katalizy ze stężeniem substratu i enzymu oraz z szybkościami poszczególnych etapów opisane jest równaniem Michaelisa-Menten:

[math] V_0=V_{\max}\frac{[S]}{[S]+K_m} [/math]

gdzie: [math]V_0[/math] — szybkość początkowa, [math]S[/math] — stężenie substratu, [math]K_m[/math] — stała Michaelisa-Menten.

Krzywa zawartości enzymu w roztworze przedstawiająca związek pomiędzy stężeniem substratu i szybkości reakcji.	Krzywa wysycenia dla reakcji enzymatycznej ukazująca zależność szybkości reakcji ([math]V[/math]) od stężenia substratu ([math][S][/math]).

Od pewnej wartości stężenia substratu praktycznie nie można zwiększyć szybkości reakcji.

KWASY NUKLEINOWE

Komponenty wchodzące w skład kwasów nukleinowych, to :

• Zasady azotowe:
• pirymidynowe:

  cytozyna	uracyl	tymina

• purynowe:

  adenina	guanina

• Kwas fosforowy
  

  Kwas fosorowy
• Cukier

  ryboza	deoksyryboza

Nukleozydy

to glikozoaminy powstałe w wyniku połączenia zasady azotowej (pirymidynowej lub purynowej) z rybozą lub deoksyrybozą poprzez wiązanie β-N-glikozydowe.

Adenozyna	Guanozyna	Tymidyna	Deoksycytydyna
A	G	T	dC

Nukleotydy

zbudowane są z reszty cukrowej — pentozy (w DNA jest to deoksyryboza, zaś w RNA — ryboza), co najmniej jednej reszty fosforanowej i zasady azotowej: purynowej lub pirymidynowej.

AMP – Adenozynomonofosforan	GTP – guanozynotrifosforan

Kwasy nukleinowe

to biopolimery zbudowane z nukleotydów połączonych wiązaniami 3'-5' diestrowymi. W naturze występują dwa typy kwasów nukleinowych DNA i RNA oraz kilka syntetycznych analogów kwasów nukleinowych.

Kwas deoksyrybonukleinowy

— DNA — występuje w chromosomach i pełni rolę nośnika informacji genetycznej organizmów żywych. W skład cząsteczki DNA zwykle wchodzą dwa łańcuchy, które biegną antyrównolegle (tzn. koniec jednego jest dokładnie naprzeciw początku drugiego). Łańcuchy owijają się wokół wspólnej osi i tworzą tzw. prawoskrętną podwójną helisę. Reszty cukrowe i fosforowe, połączone ze sobą wiązaniem fosfodiestrowym, znajdują się na zewnątrz helisy, natomiast zasady skierowane są do wnętrza i tworzą pary zasad połączone według wzoru: A-T, C-G.

Struktura chemiczna DNA

Kwasy rybonukleinowe

— RNA — w komórce występuje wiele klas kwasów rybonukleinowych różniących się pełnioną funkcją, a także masą cząsteczkową i strukturą, m.in.: rybosomowe (rRNA), informacyjne zwane matrycowymi (mRNA).

Porównanie struktury i budowy DNA i RNA